Ein Hauptauslöser von Allergien in Nord- und Mitteleuropa ist das Birkenpollen-Allergen Bet v 1 (Birke lat. Betula verrucosa).

Der durch die Sensibilisierung auf das Pollen-Allergen hervorgerufenen Pollinose folgen oft Nahrungsmittelallergien, insbesondere auf Kern- und Steinobst.

Ursache dafür ist die hohe Ähnlichkeit (Homologie) zwischen dem Birkenpollen-Allergen Bet v 1 und Proteinen aus den verschiedenen Früchten (Apfel, Birne, Pfirsich, Kirsche, etc.) sowohl auf Sequenz-, als auch auf Strukturbasis.

Das führt dazu, das die gegen die Oberflächenstrukturen des Bet v 1 gerichteten IgE-Antikörper des Allergikers nun auch mit ähnlichen Strukturen (sogen. "Epitopen") der (homologen) Nahrungsmittelproteine kreuzreagieren.

Untere Abb.: NMR-3D-Struktur ("Cartoon"-Darstellung)

                                Sekundaerstrukturelemente: Gelb - Faltblatt, Rot - Helix

Neben dem (Haupt)Allergen Pru av 1 (einem homologen Protein zum Bet v 1 [siehe oben]) existieren in der Kirsche auch noch andere Proteine, die allergische Reaktionen auslösen können ("Allergene").

Diese gehören zu anderen Proteinfamilien, die ebenfalls (bedingt durch ähnliche Sequenz/Struktur und Funktion) Kreuzreaktionen der IgE-Antikörper zu anderen Nahrungsmitteln hervorrufen können.

Dabei spielen in Südeuropa durch das weitgehende Fehlen von Birken die Bet v 1 -homologen Proteine nur eine untergeordnete Rolle.

Stattdessen findet man hier starke Reaktionen auf Lipid Transfer Proteine (LTP) in den verschiedensten Nahrungsmitteln. Ursache dafür ist wahrscheinlich die Sensibilisierung auf/durch das Pfirsich-(Prunus persica)-LTP Pru p 3.

Durch die kompakte und durch Disulfidbrücken (im Applet unter `Stil`) stabilisierte Struktur sind LTPs sehr hitzestabil und werden nur sehr langsam enzymatisch verdaut.